Пепсин
протеолитический фермент класса гидролаз
GlyphSignal keeps some article pages out of search while editorial context is expanded.
Почему это в тренде
Interest in “Пепсин” spiked on Wikipedia on 2026-07-21.
Sudden spikes in Wikipedia readership generally point to a newsworthy event or emerging public conversation that piques widespread curiosity.
At GlyphSignal we surface these trending signals every day—transforming Wikipedia’s vast pageview data into actionable insights about global curiosity.
Ключевые моменты
- πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (шифр КФ 3.
- Присутствует в желудочном соке человека и других млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.
- Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.
- Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту.
- С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.
Source note: This page combines GlyphSignal analysis with attributed reference material from Wikipedia. GlyphSignal adds trend context, traffic history, categorization, and editorial interpretation. See how we build these pages.
Source summary
WikipediaПепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (шифр КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека и других млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.
Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.
Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34 500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.
Content sourced from Wikipedia under CC BY-SA 4.0
